核蛋白进入核孔有哪些途径?

蛋白质的分离纯化方法有：
1、沉淀,
2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动.根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等.
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法.
4、层析：
a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定PH时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离.如阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来.
b.分子筛,又称凝胶过滤.小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能同时入孔内而径直流出.
5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量.不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开.
所以要想分离,必须得先把这几种蛋白质的性质搞定,需要从中国期刊网上查找相关文献,然后确定下来后再仔细组合上面的方法进行分离.

原位杂交是指将特定标记的已知顺序核酸为探针与细胞或组织切片中核酸进行杂交,从而对特定核酸顺序进行精确定量定位的过程.所以选 C 核酸

过程就是负电性的核酸和正电荷性的蛋白靠静电力相互吸引啊.如果要举例子,最典型的例子就是组蛋白和DNA的结合啊.

1.你要表达的真核蛋白是做什么用,因为原核生物缺乏翻译后的修饰,所以表达的真核蛋白和真核中表达有所差异,可能没有生物学活性等,但是要是做免疫原应该没问题
2.首先要看其序列信息,分析其密码子,由于原核与真核生物的密码子偏好性不同,所以有时可能会出现稀有密码子而影响表达的情况
3.要注意你要表达蛋白的大小问题,一般情况下大于70KD的蛋白在原核菌种不容易表达或表大量低

膜蛋白的功能是多方面的.有些膜蛋白可作为“载体”而将物质转运进出细胞.有些膜蛋白是激素或其他化学物质的专一受体,如甲状腺细胞上有接受来自脑垂体的促甲状腺素的受体.膜表面还有各种酶,使专一的化学反应能在膜上进行,如内质网膜上的能催化磷脂的合成等.细胞的识别功能也决定于膜表面的蛋白质.这些蛋白常常是表面抗原.表面抗原能和特异的抗体结合,如人细胞表面有一种蛋白质抗原HLA,是一种变化极多的二聚体.不同的人有不同的HLA分子,器官移植时,被植入的器官常常被排斥,这就是因为植入细胞的HLA分子不为受体所接受之故.
核蛋白是指在细胞质内合成,然后运输到核内起作用的一类蛋白质.如各种组蛋白、DNA合成酶类、RNA转录和加工的酶类、各种起调控作用的蛋白因子等.核蛋白一般都含有特殊的氨基酸信号序列,起蛋白质定向、定位作用.

原核细胞中缺乏高尔基体等细胞器,无法将多肽变成具有一定空间结构的蛋白质.此外,原核生物的基因中不含内含子,真核生物基因中存在内含子.内含子是真核生物细胞DNA中的间插序列.这些序列被转录在前体RNA中,经过剪接被去除,最终不存在于成熟RNA分子中.原核细胞无法识别内含子,在表达真核基因时,会将内含子的序列都表达出来,这样得到的蛋白质可能失去了相关功能.若该基因取自cDNA文库,则不存在该问题,因为cDNA文库的DNA片段没有内含子.

B正确.现在发现的都是切割RNA