亚基单独存在是具备原有生物活性,请问这句话正确吗

每一个血红蛋白分子是由一个珠蛋白和四个血红素.每一个血红素又由四个吡咯级组成一个环,中心为Fe2+.每一个珠蛋白有四条多肽链,每条多肽链与一个血红素连接,构成血红蛋白的一个亚单位,血红蛋白是由四个亚单位构成的四聚体.下图是血红素的结构图：

祝考研顺利！ 选C
磷酸化和去磷酸化就是细胞内的信号级联放大系统。简单来说，就是细胞针对外界各种信号（物理或者化学）在体内引发一系列指数级的催化反
应（多为磷酸化），导致核内特定基因的表达，成功完成对外界信号的应激性。当这种应激完成之后，再经由去磷酸化去除这些蛋白的活力，使细胞恢复到正常状
态。
磷酸化是可逆共价修饰中最常见的类型.因
为信号激酶能作用于很多靶分子,通过磷酸化作用信号能被极大地放大.蛋白激酶的调节作用能被催化水解磷酸基团的蛋白质磷酸酶逆转.通过磷酸化和脱磷酸化作
用,使酶在活性形式和非活性形式之间互变. 所以C错的
磷酸化是耗能的，并且有特定偶联位置。

即使有这样的推测也是站不住的.我们可以这样想：假如核糖体起源于病毒,那么在病毒侵染某个个体前,该个体是怎么生长发育的呢?“它”没有合成蛋白质的场所；不能合成蛋白质,意味着几乎所有的生化反应将不能进行,“它”也就不存在了.
所以核糖体起源于病毒一说,很难让人信服.

链霉素吧
链霉素主要与细菌核糖体30S亚单位结合,抑制细菌蛋白质的合成.
四环素作用机制在于药物能特异性地与细菌核糖体30S亚基的A位置结合,阻止氨基酰－ tRNA在该位上的联结,从而抑制肽连的增长和影响细菌蛋白质的合成

血红蛋白是一种寡聚蛋白质,由四个亚基组成,即2个α亚基和2个β亚基,每个亚基均有一个血红素,且有与氧结合的高亲和力,每个血红素都可以和一个氧分子结合.当四个亚基组成血红蛋白后其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变.由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化,从而影响了血红蛋白与氧的结合能力.另外,血红蛋白分子上残基若发生变化,也会影响其功能的改变,如血红蛋白β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代,就会产生镰刀形红细胞贫血症,使红细胞不能正常携带氧.

解题思路：此题考查的是植物细胞的各个细胞器，掌握了细胞器的功能与结构，问题便迎刃而解．

（1）图中①是遗传信息由DNA转换到RNA的过程，故该过程为转录，③是mRNA链上的核苷酸合成一条蛋白质多肽链的过程，故此过程为翻译．
（2）RuBisCo全酶是一种蛋白质，其合成需要细胞核的基因控制，SSU亚基的合成在细胞质中，可能受细胞质基因的控制，LSU亚基的合成在叶绿体中，可能受叶绿体基因的控制，LSU亚基的合成只在叶绿体中，故叶绿体中含有合成蛋白质必须的细胞器--核糖体．
（3）植物细叶绿体基质里面含有各种无机盐和其他的一些有机物，如糖类，ATP和蛋白质等，其中最重要的是与光合作用暗反应有关的酶和少量的DNA，故答案为暗反应．
（4）DNA上的内含子会被转录到前体RNA中，但RNA上的内含子会在RNA离开细胞核进行转译前被剪除，故②过程所得的RNA没有内含子，而控制①过程的基因片段变性后获取的单链含有内含子，所以两者杂交形成的双链中出现多个凸起的环，该过程中的内含子也可以是不编码蛋白质序列或非编码序列或非编码区，DNA与RNA的区别在于前者是脱氧核糖和胸腺嘧啶，后具有核糖与尿嘧啶．
故答案为：
（1）转录　翻译　
（2）细胞核和细胞质（叶绿体）　核糖体　
（3）暗反应　
（4）内含子（或不编码蛋白质序列或非编码序列或非编码区）　核糖与尿嘧啶

点评：
本题考点： 线粒体、叶绿体的结构和功能；RNA分子的组成和种类．

考点点评： 只要掌握植物细胞中各个细胞器结构与功能，并把生物过程理解透彻，即可解决此类问题．

小亚基与mRNA结合,大亚基有两个tRNA结合位,给位（donor site）或称为肽位（peptidyl site,P位）和受位（acceptor site,A位）或称为氨基酰位（aminoacyl site）,P位点供肽酰-tRNA结合,A位点供氨基酰-tRNA结合

原核细胞:大亚基23S,5SrRNA,小亚基16SrRNA
真核细胞：大亚基28S,5.8SrRNA,小亚基18SrRNA

亚基 功能
α 决定哪些基因被转录
β 与转录全过程有关（催化）
β' 结合DNA模板
σ 辨认起始点
ω 未知

大亚基含有肽基转移酶中心,负责肽键的转移,也就是负责催化氨基酸的C端延长.
小亚基含有解码中心.负责密码子和反密码子的配对.

5S、5.8S及28S
23S

是沉降系数
沉降系数（sedimentation coefficient）
用离心法时,大分子沉降速度的量度,等于每单位离心场的速度.或s=v/ω2r.s是沉降系数,ω是离心转子的角速度（弧度/秒）,r是到旋转中心的距离,v是沉降速度.沉降系数以每单位重力的沉降时间表示,并且通常为1～200×10-13秒范围,10-13这个因子叫做沉降单位S,即1S=10- 13秒,如血红蛋白的沉降系数约为4×10-13秒或4S.大多数蛋白质和核酸的沉降系数在4S和40S之间,核糖体及其亚基在30S和80S之间,多核糖体在100S以上.
沉降系数（sedimentation coefficient, s） 的测定原理与方法
沉降系数（sedimentation coefficient,s）
根据1924年Svedberg（离心法创始人--瑞典蛋白质化学家）对沉降系数下的定义：颗粒在单位离心力场中粒子移动的速度.
To call the parameter which characterizes the movement of the particle at the centrifugal force place.
沉降系数是以时间表示的.
蛋白质,核酸等生物大分子的S实际上时常在10-13秒左右,故把沉降系数10 -13 秒称为一个Svedberg单位,简写S,量纲为秒.
[ Adopted unit ] second
[ Another unit ] 1 svedberg = 1E(-13) sec
[ SI unit ] second
因随溶剂的种类、温度的变化而变化,所以通常是换算成20℃纯水中的数值,进一步算出分子间无作用力和浓度为零时的外插值.沉降系数是以分子量、分子形状和水等情况来决定,其作为生物体大分子的一个特征是很重要的.
沉降系数的测定
沉降系数通过分析离心机测定.
通常只需要几十毫克甚至几十微克样品,配制成1~2毫升溶液,装入分析池,以几小时的分析离心,就可以获得一系列的样品离心沉降图.根据沉降图可以作样品所含组分的定性分析,亦可以测定各组分的沉降系数和估计分子大小,作样品纯度检定和不均一性测定,以组分的相对含量测定.
沉降系数的测定原理
沉降系数的测定原理就是在恒定的离心力场下测定样品颗粒的沉降速度.
因为样品颗粒很小,不能直接看到它们的沉降运动,所以把离心时样品颗粒的界面移动速度看作是样品颗粒的平均沉降速度.通常使用Schlieren和吸收光学系统来记录界面沉降图.在沉降图中样品界面一般表现为一个对称的峰,峰的最高点代表界面位置.(图)
通常沉降系数测量精度为±2%,但是如果面界图型表现为不对称峰型,或希望沉降系数测量精度达到±1%或更小的情况时,按峰的最高点作为界面位置就不够了这时应该使用二阶距法计算界面位置.
基本原理
物体围绕中心轴旋转时会受到离心力F的作用.当物体的质量为 M、体积为V、密度为D、旋转半径为r、角速度为ω（弧度数/秒）时,可得：
F=Mω2r 或者 F=V.D.ω2r （1）
上述表明：被离心物质所受到的离心力与该物质的质量、体积、密度、离心角速度以及旋转半径呈正比关系.离心力越大,被离心物质沉降得越快.
在离心过程中,被离心物质还要克服浮力和摩擦力的阻碍作用.浮力F｝和摩擦力F｝｝分别由下式表示：
F’=V.D’.ω2r （2）
F’’=f dr/dt （3）
其中D｝为溶液密度,f为摩擦系数,dr/dt为沉降速度（单位时间内旋转半径的改变）.
基本原理
在一定条件下,可有 ：
F=F’+F’’
V.D. ω2r =V.D’ω2r + f. dr/dt
dr/dt =Vω2r (D-D’)/f (4)
式(4)表明,沉降速度与被离心物质的体积、密度差呈正比,与f成反比.若以S表示单位力场（ω2r=1）下的沉降速度,则
S=V (D-D’)/f
S即为沉降系数.
沉降系数对于生物大分子来说,多数在(1~500)×10-13秒之间.为应用方便起见,人们规定1×10-13秒为一个单位（或称1S）.一般单纯的蛋白质在1~20S之间,较大核酸分 子在4~100S之间,更大的亚细胞结构在30～500S之间.
以蛋白质为例
溶液中的蛋白质在受到强大的离心作用时,如果蛋白质溶液的密度大于溶剂的密度,蛋白质分子就会下沉,在离心场中,蛋白质分子所受到的净离心力（离心力减去浮力）与溶剂的摩擦力平衡时,每单位离心场强度定值,这个定值即为沉降系数（sedimentation coefficient）.沉降速度用每单位时间内颗粒下沉的距离来表示.
测定方法：
⑴样品：蛋白质
⑵样品溶液与离心：将样品溶于缓冲液中,用一定规格的双槽分析池,一边加入溶液一边加入溶剂.分析池与平衡池平衡重量,使平衡池比分析池轻0.5g以内,然后分别装入分析转头.抽真空.开Schlieren光光源,选择工作速度,室温离心.转动腔达到真空后离以机开始运转加速,此时在观察窗口可以看到离心图型.达到工作速度后恒速离心.
以蛋白质为例
待看到样品峰的尖端后即可以间隔照相.照完相即可关机,取出样品液,清理转头和分析池.照相用强反差显影冲洗后即得Schlieren光路沉降图形照片.
⑶沉降图像测量：Schlieren沉降图可以用比长仪,读数显微镜,或投影仪测量.测量时把沉降图像的底片放于测量仪器上,使液面的垂直线与测量仪中的垂直线重合,然后用十字标线依次测量内参孔,液面,界面峰尖,和外参考孔的位置,每个图像至少读测三次,取平均值.依次把每个图像依同样方法测量,把数据列成表.
(4)沉降系数S的计算：代入公式计算.
离心图像的分析
当离心刚开始时如果见到有快速沉降的峰,几分钟内就到达分析池底部,一般多是由于样品发生部分聚合形成快速沉降的高聚物.离心达速后样品的的记心图像显示一个对称的峰形,一般可以认为样品是离心均一的.但是对样品的真正均一性还应用其他方法进一步检测,如电泳,层析等.某些混合样品偶然亦会给出一个对称峰的.峰形通常会随时间而扩展,这是由于样品扩散的结果.但如果峰形扩展很快,则该样品可能是多分散性的.如果离心图像中表现几个峰,说明样品中有几个组分,每一个峰代表相应组分的沉降界面,因此可以测定每一个组分的沉降系数值.根据峰的面积可以测量组分的浓度值.
有时离心的图像表现出一个不对称的峰,这可能是由于下列几种情况所致.①几个沉降系数接近的组分峰形重叠,②样品是多分散性的,其分子量分布不均匀,③某些相互作用强的高分子,其沉降速度对浓度依赖很大.若测定于高浓度,在界面区由于浓度变化造成沉降速度不一致而致峰形呈不对称分布
百科有解释

用两种电泳做出来 SDS和 blue native PAGE 结合起来就能做出来
SDS测出亚基的分子量
Blue native PAGE 能测全蛋白的总的分子量

结构域（Structural Domain）是介于二级和三级结构之间的另一种结构层所谓结构域是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域,又称为辖组成某整个单位或结构的一系列粒子或更小的结构. 组成某整个单位或结构的...

利福平与依赖DNA的RNA多聚酶的b 亚单位牢固结合,抑制细菌RNA的合成,防止该酶与DNA连接,从而阻断RNA转录过程,使DNA和蛋白的合成停止.

分开的

分子量的单位,道尔顿,一般写的是Da,kDa就是1000Da

CCBDDEA

总大小70S,两个分别是50和30S

1大多数变构酶都是寡聚酶这句话是对的.意味着变构酶既有多亚基的也有一个亚基的.所以如果说“所有变构酶都具有调节亚基和催化亚基”那就不对了,因为可能存在单亚基变构酶；但是如果改为“所有变构酶都具有调节部位和催化部位”那就对了.
2 变构酶具有协同性肯定是对的,只要有了调节部位,肯定就有协同作用,包括同促正协同、同促负协同、异促正协同和异促负协同.
3至于所说的“协同性是要几个亚基才能共同完成”,不赞成这种观点,虽然用来解释协同性的模型——MWC和KNF模型都是以多聚体为例,但单亚基酶完全是可以在一个亚基上通过构象的变化达到协同的目的,就比如某一个亚基是中心对称的四个蛋白域组成,其效应类似于四个亚基组成一个酶.

在过去的近300年中,生物分类法从两界、三界一直被扩充到六界三域,分类系统不断被改写.然而,演化树的改写可能还会继续下去.美国加州大学基因中心和文特尔研究所对海洋水样本中的DNA序列分析的合作研究发现,地球上可能存在着三个域之外的生物.

方法有很多种：首先测出该亚基的氨基酸排列顺序,然后用基因敲除去掉线粒体上对应基因位点,看表达出的酶氨基酸顺序是否和原来相同,也可以用western杂交测蛋白质亚基是否与原蛋白质相同.再敲除对应和基因位点,同样操作.具体步骤难以详述,以上属于定性的简单的实验.

合成蛋白前以单体形式存在.遇到mRNA时,小亚基首先和mRNA结合,然后起始密码子的tRNA结合于mRNA-小亚基复合体上,最后大亚基再结合.翻译完毕后,大小亚基分离

1.血红蛋白是由4个亚基组成,具有正协同别构效应.还原型血红蛋白难以与氧结合,但当其中一个亚基与氧结合后,其他亚基因为正协同效应而易于与氧结合.【这个题目到底想问什么呀?勉强算对】
2.肌红蛋白虽然氧饱和度比血红蛋白高,但卸载能力弱,即卸载的氧量少.而血红蛋白因为别构效应,所以卸载能力高.【对】
3.酶促反应的速率取决于ES的浓度.【错】
请我吃饭!

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸脱氢酶是一种蛋白酶,蛋白由多个肽链组成,每个肽链称为亚基.亚基6就是第6个肽链,6指的应该是发现的序顺.

亚基是肽链,但肽链不一定是亚基.亚基都有相应的生物化学功能
一条肽链通过α折叠和β转角形成具有特定构象的蛋白质（称为三级结构）.由两条或两条以上的,具有三级结构的球状蛋白质通过非共价键,彼此配合在一起聚合成的特定的构象称四级结构.
其中每一条肽链（即每个球状蛋白质）称为亚基或亚单位.
一般每一个亚基都有相应的生物化学功能.

解题思路：本题是光合作用的条件和细胞分化，真核细胞光合作用的条件是必须有光和叶绿体，细胞分化是基因选择表达的结果．

豌豆的根、茎、叶、叶卷须中，根无叶绿体，不能进行光合作用，细胞内的RuBP羧化酶基因不表达，细胞中无RuBP羧化酶的mRNA；茎的皮层中含有少量的叶绿体在光照条件下可以进行较弱的光合作用，细胞内的RuBP羧化酶基因可以表达，细胞中RuBP羧化酶的mRNA的含量少，黑暗条件下，不能进行光合作用，细胞内的RuBP羧化酶基因不表达，细胞中无RuBP羧化酶的mRNA；叶片，含叶绿体多，光合作用强，细胞内的RuBP羧化酶基因表达，转录快，细胞中RuBP羧化酶的mRNA的含量最多；叶卷须是变态的叶片，叶绿体含量较多，光合作用较强，细胞中RuBP羧化酶的mRNA的含量较多．
若用如果用RuBP羧化酶的小亚基基因为探针进行分子杂交，杂交带最多的是叶片，其次是叶卷须，第三是茎，根无杂交带，与表格中的4相符．
故选：D．

点评：
本题考点： 光反应、暗反应过程的能量变化和物质变化；基因工程的原理及技术．

考点点评： 本题的知识点是真核细胞光合作用的基本条件光和叶绿体，叶绿体在植物细胞中不同部位分布，细胞中基因的选择性表达，转录和翻译过程DNA分子杂交技术，解题时，分析根、茎、叶、叶卷须的结构与功能相适应的特点，是解题的突破口，正确理解基因的选择表达和转录、翻译过程是解题的关键．

RNA聚合酶全酶：5个亚基,、、、和,依靠空间结构专一性与特异性地与DNA结合.
①亚基：结合核心酶启动转录后脱离核心酶,使核心酶促延伸.可重复使用；
使全酶识别Sextama Box（R位点）、Pribnow(B位点),选择并紧密与模板链发生特异性结合,保证了相对较高的转录效率；
修饰RNA聚合酶的构型：降低全酶与DNA的非专一性结合力,增强全酶与R,B site的专一性结合力,导致RNA链的延伸缓慢；
②亚基：核心酶的组建因子；
促使RNApol与DNA 模板链上游转录因子结合；
位于前端的α因子使双链解链为单链；
位于尾端的α因子使单链新聚合为双链.
③亚基：促使RNA聚合酶聚合NTP,合成RNA链,使转录延伸；
完成 NMP之间的磷酸脂键的连接；
与RNA编辑有关；
与 Rho(ρ)因子竞争RNA 3’-end；
构成全酶后,β因子含有两个位点：起始位点（I）对利福平敏感,只专一性与ATP/GTP结合,决定了RNA的第一个核苷酸为A或G,延伸位点（E）,对利福平不敏感,对NTP没有专一性,保证了RNA的延伸.
④亚基：强碱性亚基；
促使RNA聚合酶与非模板链结合； 受K酶抑制.

分析：
血红素辅基中的铁原子是Fe2+,处于还原态!
如果是非正常的高铁血红蛋白Fe3+,才是处于氧化态!
A,血红蛋白是4个亚基,没个亚基含有一个血红素辅基!
B,血红蛋白的每个亚基和肌红蛋白的空间结构是高度相似的!
C,血红蛋白的氧合曲线是S型,肌红蛋白的氧合曲线是双曲线型的!

第一题：只要有现象说明构成细胞膜的成分是运动的,那就说明细胞膜具有一定的流动性.
细胞膜上Na-K泵是细胞膜的组成部分,它将Na+从细胞内逆浓度排出,将K+从细胞外逆浓度运入.这个过程中Na-K泵是在运动的.所以这个过程说明细胞膜具有一定的流动性.
第二题有个地方你是不是打错字了?,“可以与抗原产生瓜的血清最高稀释倍率,”这句话中的“瓜”是什么?因为有关免疫的知识忘得差不多了,所以猜不出这个地方应该是什么字.
“C、小鼠对弱生的抗体量较兔子高 ”中的“弱生”是什么?
因为你打错字的地方可能不止一处,所以我还怀疑D、E答案中的“以”字是不是应该是“以”字.

一楼说的是一个可能原因,就是各亚基分子量太过接近.
如果各亚基的差别足够大,用SDS电泳分离是可行的,则我有如下建议改进实验条件：
我假定楼主的目标条带是胶上部五分之一到四分之一处的三细三粗条带.则此蛋白看起来分子量很大.建议楼主降低胶的浓度,延长电泳时间,让目标蛋白可以跑下来.
楼主的样本看起来是较纯的蛋白质,小分子量的部分如果不需要完全可以让它们跑出去,即不必要在溴酚兰到底时就停止电泳.
现在已经知道目标蛋白和marker条带之间的关系,完全可以靠marker准确估计目标蛋白的位置.最好电泳至目标蛋白进入到胶的下半部,这样达到最大分离效果.前提是胶的浓度适合,否则再怎么跑下来也分离不开.粗略地讲,100-200kd的蛋白可以使用5-10%acrylamide.

请参考下列详细资料
蛋白质
亚基

A和B的答案不是一样的么?
所以选择A或B或AB都没错.核心酶组成是ααββ´,也可以写成α2ββ´（2要写成下标,这里写不出来,请见谅）.
加上σ亚基可以组成全酶.

在高等植物中,它是一个杂多聚体（α8β8）,由八个相同的大亚基和八个小亚基组成.大亚基是酶的催化单位,它能结合底物CO2和RuBP以及镁离子（二价）.小亚基是调节酶活性的单位,它能使催化速度常数增加100倍以上.大亚基是由叶绿体DNA的一个基因编码的,小亚基是由核DNA的一个多基因家族编码的.

又称亚单位.指组成某整个单位或结构的一系列粒子或更小的结构.　　如许多酶产品,由若干个多肽亚基组成,这些亚基通过专一的结合,形成有催化能力的整体.为数众多的如微管、鞭毛和纤毛等结构都是由一些亚基组成.　　一条肽链通过α折叠和β转角形成具有特定构象的蛋白质（称为三级结构）.由两条或两条以上的,具有三级结构的球状蛋白质通过非共价键,彼此配合在一起聚合成的特定的构象称四级结构.其中每一条肽链（即每个球状蛋白质）称为亚基或亚单位.一般每一个亚基都有相应的生物化学功能.还应注意,亚基是肽链,但肽链不一定是亚基.如胰岛素A链与B链,经共价的二硫键连成胰岛素分子,但A链与B链不是亚基.　　亚基只有聚合成完整的四级结构,所形成的蛋白质才具有生物活性.如血红蛋白就是有四个亚基构成,RNA聚合酶就是有五个亚基组成的（α2ββ‘δ）.亚基不同于酶复合体.

5

亚基是蛋白质的一种三级结构.蛋白质的三级结构就是蛋白质的空间结构（所有原子的空间坐标组成）.一个多聚体蛋白质是由多个亚基组成的.

血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素.
　α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa.α和β亚基隔着一个空腔彼此相向.
亚基其实就是说肽链

（S是沉降系数的单位）
核糖体主要成份为蛋白质和rRNA,是由大、小二个亚基组成的不规则颗粒. 大亚基侧面观是低面向上的倒圆锥形,底面不是平的,边缘有三个突起,中央为一凹陷,似沙发的靠背和扶手. 小亚基是略带弧形的长条,一面稍凹陷,一面稍外突,约1/3处有一细缢痕,将其分成大小两个不等部份.大小亚基凹陷部位彼此对应相结合,就形成了一个内部空间.此部位可容纳mRNA、tRNA及进行氨基酸结合等反应. 根据它们各自的沉降系数称为大亚基50s ,小亚基30s（大亚基60s,小亚基40s ）.

蛋白质有四级结构,第四级结构可以理解为亚基组成.可以把亚基看作一条多肽链,而蛋白质有不止一条多肽链组成.（实际不同类型蛋白质结构组成有差异,结合蛋白还有金属离子）

A

.肌红蛋白是由一条链和一个辅基血红素构成,除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白,它和血红蛋白的亚基（α-珠蛋白链和β-珠蛋白链）在氨基酸序列上具有明显的同源性（同源性：http://baike.baidu.com/view/595416.htm）；血红蛋白则是多亚基蛋白,脊椎动物的血红蛋白由4个多亚基组成,而且人在不同的发育阶段,血红蛋白亚基的种类是不同的,每个亚基都有一个血红素和一个氧结合部位

氯霉素通过可逆地与50S亚基结合,阻断肽酰基转移酶的作用,干扰带有氨基酸的胺基酰-tRNA终端与50S亚基结合,从而使新肽链的形成受阻,抑制蛋白质合成.

不对!胰岛素的两条多肽链是通过二硫键连接起来的,属于一个亚基.而亚基与亚基之间不是通过共价键连接起来的,是通过范德华力,疏水作用,氢健等弱相互作用联系起来的.

大亚基即核糖体上的结合tRNA的亚基,与小亚基共同组成核糖体,为蛋白质合成提供场所.
小亚基即核糖体上提供mRNA结合部位的亚基之一,与大亚基共同组成了核糖体.当核糖体“阅读”密码子合成完蛋白质后,小亚基就会在“终止密码”的作用下与大亚基分离.