蛋白酶

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蛋白酶体的介绍

蛋白酶体(proteasomes) 是在真核生物和古菌中普遍存在的,在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。在真核生物中,蛋白酶体位于细胞核和细胞质中。主要作用是降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。

胰蛋白酶的作用

将蛋白质水解成多肽

那种蛋白酶抑制剂较少会导致脂代谢异常

生豆角中含有胰蛋白酶抑制剂、红细胞凝集素和皂素等对人体有害的物质,为了防止吃豆角时发生食物中毒,最好采用高温长时间烹饪。煮10分钟左右,要煮熟,煮透,

番茄叶被昆虫咬伤后,会释放一种由18个氨基酸组成的系统素,系统素能激活植物细胞的蛋白酶抑制基因,从而

A、系统素能通过调节基因的表达过程来调节生物体的生命活动,因此系统素是一种信息分子,所以系统素的作用机理与植物激素类似,A正确;B、“系统素与受体结合后,能激活植物细胞的蛋白酶抑制剂基因,合成蛋白酶抑制剂”,则系统素能促进植物细胞中蛋白酶基因的表达,B正确;C、合成一分子系统素将脱出18-1=17分子的水,C正确;D、系统素是通过活化植物体蛋白酶抑制基因而产生某种物质,再由这种物质来抑制害虫和病原微生物的蛋白酶活性,所以主要作用于害虫,D错误.故选:D.

薏苡作用 抗肿瘤 免疫 抑制胰蛋白酶 美白

  五谷杂粮是现在养生者比较喜欢食用的方面,对于杂粮薏苡来说不仅可以作为吃的食材,还可以用的药材,这样对人体起到的作用就比较多了,有美白、祛斑、抑制胰蛋白酶、抗肿瘤等等,接下来,让我们一起来详细的了解下薏苡的作用吧。  抗肿瘤作用:用荷瘤小鼠进行试验,将薏苡的乙醇提取物提取出来注射,能够有效的抑制艾氏腹水癌细胞的增殖,还可以帮助癌细胞的原生质变性。薏苡的提取物丙酮注射以后肿瘤细胞几乎消失。时候薏苡配伍的煎剂可以对晚期癌症者延长生命。   免疫作用:薏苡提取物分中性多糖葡聚糖混合物,还有酸性多糖,这两种物质都有抗补体活性,这样一来就有免疫作用。酸性多糖进一步分离纯化而得抗补体多糖,在低剂量时候显示更强的抗补体活性。  降血糖、血钙、血压作用:注射薏苡的乙醚提取物有效的降低血钙值、血糖值,薏苡的水提取物可以降低血糖浓度。薏苡素静脉注射还可引起兔血压暂时下降。   抑制胰蛋白酶作用:薏苡的胰蛋白酶抑制剂,也就是简单蛋白质含有许多半胱氨酸或胱氨酸残基,这对抑制活性的热稳定性程度主要地依赖于溶剂的种类。   美白祛斑作用:薏苡具有治淡斑美白、疣平痘、润肤除皱等美容养颜功效,其中所含的蛋白质分解酵素能使皮肤角质软化,其中维生素E有抗氧化作用。  薏苡的作用就介绍到这里,薏苡的营养价值很高,可用作粮食吃,味道和大米相似,还可以用于药材,被誉为“世界禾本科植物之王”,想要用薏苡养生的朋友们,可以多多查阅与薏苡有关的养生食谱,想要用薏苡入药的朋友们,要询问医师搭配出合适的药材。

肾功能肌酐120.6尿酸94.6胱氨酸蛋白酶抑制剂C 0.20正常吗?

肌酐参考值:成人男79.6~132.6μmol/L女70.7~106.1μmol/L尿酸参考值:成人男149~417μmol/L女89~357μmol/L各个医院的参考值可能会有些不一样,如果按照上面的标准,肾功能是在正常范围内的,单纯看肾功能没发现有很明显的问题。检查只是一个辅助手段,也有误差可能,还要结合症状、体征等综合起来才能准确判断

什么是抑蛋白酶肽

胰蛋白酶是一种肽链内断酶,对精胺酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用,可把天然蛋白,变性蛋白,纤维蛋白和粘蛋白等蛋白质水结为多肽或氨基酸,由于血清含有非特异性胰蛋白酶抑制剂,使胰蛋白酶不会消化正常组织。胰凝乳蛋白酶即糜蛋白酶,是一种肽链内断酶,选择在酪胺酸和苯丙氨酸羧肽链处作用,比胰蛋白酶的能力强,毒性低,副作用小,对眼球睫状韧带有选择性松懈作用,在白内障摘除手术中使用,可减少发生囊膜破裂,创伤性虹膜炎及视网膜脱离的危险。

植物chip中一定要用蛋白酶抑制剂么

胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子.胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中.胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布,但主要存在于作物的种子中.在种子内,胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官,定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中.例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%~8%.在不同作物种子中,胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同.通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高.在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制.卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性,但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用.卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性.它们的存在可以防止蛋白质的分解,阻止细菌在蛋中繁殖,因而具有保护蛋黄和卵胚的作用.它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因.

什么是胰蛋白酶抑制剂

胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布,但主要存在于作物的种子中。在种子内,胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官,定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%~8%。在不同作物种子中,胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性,但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解,阻止细菌在蛋中繁殖,因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。

某种转基因玉米能高效合成一种多肽类的蛋白酶抑制剂,积累于茎叶中,让取食它的害虫的

答案B点拨:基因是有遗传效应的DNA片段,属于大分子有机物外源基因进入动物和人体的消化道后会被消化成小分子物质,不能直接进入动物和人体细胞内,更谈不上通过食物链富集和在细胞内表达。

问:问:是不是只要过了窗口期,吃任何药物(包括蛋白酶抑制剂与免疫抑制剂)都不会对检测结果产生影响?

吃药不可以降低hiv抗体的含量,可以降低病毒,所以不会影响hiv抗体的检查结果。你没有说明检查结果是阴性还是阳性。

胰蛋白酶抑制剂与糖尿病的关系

胰蛋白酶抑制剂是消化酶抑制剂。  胰蛋白酶抑制剂由生物产生,为与胰蛋白酶结合具有抑制该酶作用的物质。最初在胰脏中发现,但多数发现于血浆、豆科植物的种子、鸟类的卵等。认为动物的胰蛋白酶抑制剂的作用是调节胰蛋白酶的活性,但植物中的这种物质,其存在的意义还不清楚。它和胰蛋白酶形成1∶1复合体,不可逆的覆盖着活性部位起抑制作用。一般其结合力相当强,特异性也高,但有的对胰糜蛋白酶等其它蛋白酶也起抑制作用。

生大豆中含有一种胰蛋白酶抑制剂

黄豆煮前用水泡2-3小时,等到水开了再煮十几分钟即可,没有用水浸泡的黄豆要煮40~50分钟才会熟。黄豆不可生吃,有毒。食用了不完全熟的豆浆可能出现包括涨肚、拉肚子、呕吐、发烧等不同程度的食物中毒中毒症状。生大豆中含有一种胰蛋白酶抑制剂,进入机体后抑制体内胰蛋白酶的正常活性,并对胃肠有刺激作用。现在市场上多个品牌的豆浆机最高熬煮温度都不达100度,事实是不完全熟的,豆浆机磨完豆浆在锅上加热煮过,黄豆要煮开七次(或开后再煮15分钟左右)为安全食用。黄豆功效1、提升免疫大豆含植物性蛋白质,有“植物肉”的美称。人体如果缺少蛋白质,会出现免疫力下降、容易疲劳的症状。吃黄豆补蛋白,可避免吃肉胆固醇升高的问题。2、让头脑聪明黄豆富含大豆卵磷脂,它是大脑的重要组成成分之一。多吃黄豆有助预防老年痴呆症。此外,大豆卵磷脂中的甾醇,可增加神经机能和活力。3、强健器官大豆卵磷脂还能促进脂溶性维生素的吸收,强健人体各组织器官。另外,它可以降低胆固醇,改善脂质代谢,预防和治疗冠状动脉硬化。4、提高精力大豆中的蛋白质,可以增加大脑皮层的兴奋和抑制功能,提高学习和工作效率,还有助于缓解沮丧、抑郁的情绪。以上内容参考 人民网—经常食用黄豆的养生功效:抗疲增免疫力

昆虫细胞表达体系蛋白酶抑制剂有哪些

丝氨酸蛋白酶抑制剂和半胱氨酸蛋白酶抑制剂。昆虫细胞表达体系蛋白酶抑制剂有丝氨酸蛋白酶抑制剂和半胱氨酸蛋白酶抑制剂。昆虫细胞表达系统本身是一个蛋白裂解性系统,在杆状病毒感染昆虫细胞的过程中,杆状病毒可以编码一些蛋白酶如木瓜蛋白酶等导致蛋白的降解。

蛋白酶体的相关反应

当细胞应激(如感染、热休克以及氧化损伤)反应发生时,热休克蛋白被大量表达,其作用是识别错误折叠或去折叠的蛋白质,并标记它们以供蛋白酶体降解。作为分子伴侣,热休克蛋白Hsp27和Hsp90已经被发现可以提高泛素-蛋白酶体系统的活性,虽然它们并不直接参与这一系统的运行。 另一个热休克蛋白Hsp70,可以结合到错误折叠蛋白质表面的疏水区,并引导E3泛素连接酶(如CHIP)将错误折叠的蛋白质标记上泛素,使得蛋白酶体可以降解它们。 CHIP蛋白,全称为HSP70的C末端相互作用蛋白(carboxyl terminus of Hsp70-interacting protein),其自身可以通过抑制与其对应的E2之间的相互作用而被调控。对于氧化损伤的蛋白质,也有相似的机制可以促使它们被蛋白酶体系统降解。例如,定位于细胞核中的蛋白酶体是由PARP蛋白所调控,可以降解被不正确氧化的组蛋白。 被氧化的蛋白质往往会在细胞中形成巨大的两性聚合物,而这种聚合物可以被20S核心颗粒直接降解,而不需要19S调节颗粒的参与,也不需要ATP水解和泛素标签。 但高水平的氧化损伤增加了蛋白片断之间互相连接的程度,所形成的聚集物就能够抵抗蛋白酶体的降解。这种高氧化度的聚集物的数量和大小与衰老程度相关。一些晚发型神经退行性疾病(如帕金森氏症和老年痴呆症)中都以含有错误折叠的蛋白质所形成的聚合物为共同特点,而蛋白酶体活力受损被认为是导致这类病症的重要因素。在这些疾病中,错误折叠蛋白质可以形成的巨大的不可溶聚合物并导致神经中毒,但具体的致病机制还不清楚。在帕金森氏症中,蛋白酶体活性的降低被认为是导致蛋白聚集和路易体(Lewy body)形成的原因之一。 这一推测得到了一些实验结果的支持;在对帕金森氏症的酵母模型进行研究后发现,当蛋白酶体的活性降低后,这种酵母对于来自α-突触核蛋白(α-synuclein,路易体的主要成分)的毒性变得更加敏感。

高中生物选修三动物基因工程为什么不用胃蛋白酶

基因工程要用限制酶、DNA聚合酶【也可能用到DNA连接酶】. 动物细胞工程要用胰蛋白酶或者胶原蛋白酶,不用胃蛋白酶是因为:胃蛋白酶的最适PH值大约在1.5左右,而其他酶最适PH值大约在7左右,在胃蛋白酶的最适PH值会使细胞死亡.

淀粉酶 纤维素酶 果胶酶 蛋白酶 β-葡萄糖酶 这几个酶的最适温度,最适PH值,谁知到呀? 谢了

淀粉酶:37℃pH8(推测的,因为它存在于人体内)纤维素酶”28-32℃为适宜培养温度,30℃为最佳温度,pH7.5(百度百科)果胶酶:最适作用温度为50℃,最适作用PH3.5。(百度百科)蛋白酶:蛋白酶种类繁多,每种的最佳温度,最适PH都不同β-葡萄糖酶:未查到

蛋白酶将蛋白质水解成什么

蛋白酶将蛋白质水解成各种大小不等的肽段和单个氨基酸。蛋白质水解是指蛋白质在水解酶的催化作用下水解过程的统称。这一过程所形成的水解产物在人体内要比自由氨基酸和没有水解的蛋白质更易于吸收。并且蛋白水解方式主要有化学水解和酶水解。化学水解是利用强酸强碱水解蛋白,虽然简单价廉,但由于反应条件剧烈,生产过程中氨基酸受损严重,L-氨基酸易转化成D-氨基酸,形成氯丙醇等有毒物质,且难以按规定的水解程度控制水解过程,故较少采用。而生物酶水解是在较温和的条件下进行的,能在一定条件下定位水解分裂蛋白质产生特定的肽,且易于控制水解进程,能够较好的满足肽生产的需要。

蛋白酶水解蛋白质的作用原理是什么?

蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶,前者水解蛋白质中间部分的肽键,后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。按其水解多肽的方式,可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断,形成分子量较小的䏡和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基(氨苦肽酶)或羧基的末端逐个将肽键水解(羧苦肽酶),而游离出氨基酸。催化蛋白质水解的酶类种类很多,如胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。参考资料:http://baike.baidu.com/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6

蛋白酶水解蛋白质的机理

将蛋白质水解为多肽

蛋白质能被蛋白酶水解成氨基酸吗?

在内质网互动平台上滕军老师的话题《》 经讨论后博主经整理理解得出以下结果:不同的蛋白酶所催化的肽键不同,即是不同的蛋白酶能使不同的肽键(不同的氨基酸形成的)断裂。有可能某蛋白酶(或多种蛋白酶)水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。因此,蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽,而应该表述为主要产物是多肽,同时也有少量游离氨基酸生成。讨论过程如下:选修一教材P6:毛酶等微生物产生的蛋白酶能将豆腐中的蛋白质分解成小分子的肽和氨基酸。滕军老师:以下都是人教版内容: 1.选修一教学参考书:P30蛋白质被蛋白酶水解为多肽,多肽被肽酶水解为氨基酸。 2.选修一教材P46:“碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸和小分子的肽” 3.江苏教育出版社的选修一课课练P002:随堂练习第二题: 加酶洗衣粉可将血渍、奶渍分解成何种物质,从而使污迹容易从衣物上脱落 A.CHON B.小分子肽 C.多肽 D.蛋白质 答案为B。 疑问: 从这里看:明显是教材出错了。 请大家分析一下。 什么叫小分子肽?什么叫多肽? 肽是构成蛋白质的结构与功能的片段,是由两个或两个以上氨基酸分子通过肽键相互链接组成的。 肽是活性氨基酸库,这表明肽是氨基酸的载体。以氨基酸数量来划分,可分为小分子肽和多肽,三个氨基酸组成的家三肽。三个及三个以上的氨基酸组成的叫多肽,两个氨基酸的叫二肽, 小分子肽指氨基酸数目在个位数的吧! 请大家就这些概念做一个分析怎么样啊! 张建尚老师:胃蛋白酶催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸以及亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺等肽键的断裂,使大分子的蛋白质变为较小分子的多肽。胰蛋白酶可以水解赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。糜蛋白酶水解含有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基的肽键。弹性蛋白酶水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种脂肪族氨基酸形成的肽键。 经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后的蛋白质,已经变成短链的肽和部分游离氨基酸。短肽又经羧肽酶和氨肽酶的作用,分别从肽段的C-端和N-端水解下氨基酸残基。羧肽酶有AB两种,分别称为羧肽酶A和羧肽酶B,前者主要水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。后者主要水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末端构成的肽键。氨肽酶则水解氨基末端的肽键。 详见沈同、王镜岩主编的《生物化学》下册,第二版。高等教育出版社1994. 常正良老师: 郑集主编的《普通生物化学》也有类似的叙述。因此,蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽,而应该表述为主要产物是多肽,同时也有少量游离氨基酸生成。这就说明选修一教材(P46)上“碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸和小分子的肽” 的说法并无错误。 滕军老师:《生物学教学》2011.1.蛋白酶和肽酶在水解蛋白质方面的区别《中学生物教学》2012.7高中生物教学中需要厘清的几个问题这两篇文章的观点认为蛋白酶只能水解蛋白质成肽

蛋白酶水解蛋白质的作用原理是什么?

蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称,蛋白酶的作用有很多,可以把大量的电解质分子转化为所需要的能量,而且蛋白酶是人体必要的元素,如果出现不稳定或者是失衡,都有可能对身体造成一定影响,所以平时应该注意维持蛋白酶的平衡。还应该注意多吃一些蛋白含量的食品,这样都可以帮助补充蛋白酶的能量。蛋白酶主要由内肽酶组成,按其降解多肽的方式分成内肽酶和端肽酶两项,蛋白酶在人体起到一个维持平衡的作用,也可以保证人体的正常运转,如果少了某一项,都有可能造成身体吃不消,也有可能引发各种疾病的出现,所以这个阶段一定要做好稳定措施,调理好自己的人和睡眠,这样都可以帮助更好的稳定蛋白酶。

怎样证明蛋白酶水解蛋白质

取两个试管A和B分别放入等量蛋白质溶液。A管放水,B管放蛋白酶。再向两试管里滴加等量等浓度的双缩脲试剂。看到A管变紫B管没变紫。则证明蛋白酶水解蛋白质

细胞培养中为什么用胰蛋白酶处理细胞,我能说是细胞间有糖蛋白吗

细胞成团严重,包被在中间的细胞无法获得养料,用胰酶消化分散,获得更好的细胞生长,提高产量。

胰蛋白酶能切割arg,lys和pro之间的肽键吗

能。胰蛋白酶能切割arg,lys和pro之间的肽键。胰蛋白酶选择地水解蛋白质中所有的由赖氨酸Lys或精氨酸Arg的羧基所构成的肽键。如果脯氨酸Pro残基位于切割位点的羧基侧,则不发生切割。

胰岛素和胰蛋白酶不都是蛋白质吗

答案da项胰岛素就是一种蛋白质如果胰岛素和胰蛋白酶同时存在胰蛋白酶(酶的专一性)胰蛋白酶就水解了胰岛素细胞就不能分泌胰岛素了

能使胰蛋白酶原转变为胰蛋白酶的最主要物质是

【答案】:D能使胰蛋白酶原转变为胰蛋白酶的物质很多,如肠激酶、胃酸、胰蛋 白酶本身及组织液等,其中以肠激酶最重要。胰蛋白酶原活化为胰蛋白酶后,后者可激活糜蛋白酶原转 变为糜蛋白酶。胃蛋白酶原在胃酸的作用下,可激活为胃蛋白酶。

胃蛋白酶和胰蛋白酶有什么不同

胰蛋白酶在小肠工作它会将蛋白质水解为肽,进而分解为氨基酸.这是蛋白质能被人体吸收的必要过程.胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主细胞所分泌,功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段(多肽)

胰蛋白酶解离法用于检测?

用3.5%PEG选择性地沉淀血清中CIC,继之用胰蛋白酶消化沉淀物中的抗体蛋白,分离出抗原部分,用反向间接血凝法测定HBsAg滴度。与不加胰蛋白酶的对照管比较,如HBsAg滴度升高,则说明有HBsAg-CIC的存在。1.试剂①pH8.4硼酸盐缓冲液(BBS):配制法同*节中PEG沉淀试验;②7%PEG及3.5%PEG溶液:用BBS配制;③10mg/mL胰蛋白酶溶液:用pH8.2巴比妥缓冲液配制。2.操作步骤(1)在测定管与对照管内务加待测血清0.2mL。(2)两管各加pH8.4BBSl.8mL,将血清作1:10稀释。(3)各加7%PEG 2mL,充分混匀后,4~C冰箱放置18h。(4)在10%左右条件下2 500r/min离心20min,弃上清(5)将沉淀物悬浮于4mL 3.5%PEG溶液中,2 500r/rain离心20min,弃上清。(6)于测定管中加入0.2mL胰蛋白酶溶液,对照管加0.2mLBBS,混匀后置37%水浴30rain,其间振荡3—4次。取出后,立即置56%水浴5min。(7)将测定管、对照管及未经处理的血清分别作系列倍比稀释,用反向间接血凝试验检测HBsAg滴度。3.结果判断①测定管HBsAg滴度在1/16以上,且滴度高于对照管1个稀释度以上者为HBsAg-CIC阳性;②测定管与对照管HBsAg滴度相同,但其滴度高于血清游离HBsAg1个稀释度以上者也为HBsAg-CIC阳性。4.临床意义 胰蛋白酶解离法检测HBs-Ag-CIC简便而敏感,有助于确定乙肝病程中有无抗原特异性复合物形成,估计是否有可能形成肝外系统病变。

将组织细胞分离时,为什么用胰蛋白酶,不用其他蛋白酶,胰蛋白酶是否可以水解细胞间质中所有的蛋白质

这个问题我来解释一下吧。人体内的蛋白酶确实有很多,但是我们做组织分离需要的是方便快捷,胰蛋白酶容易提取,催化水解效率高,且其最适催化PH值接近中性,而提取其他的蛋白酶如胃蛋白酶则需要在酸性环境中分离对组织也不好。第二个问题其实一般来说基本所有的蛋白质都可以水解,除非有特别修饰的。选我做满意答案吧!

胰蛋白酶和胰岛素有什么区别?

胰蛋白酶是由胰腺分泌的一种消化酶,最初分泌物为胰蛋白酶原,经降解而成为具有活性的酶。主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键。 胰岛素是由胰岛β细胞受内源性或外源性物质如葡萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激而分泌的一种蛋白质激素。胰岛素是机体内唯一降低血糖的激素,也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。

胰蛋白酶只能水解变性的蛋白质吗

是的

a1抗胰蛋白酶中文怎么读

希腊字母,大写Α,小写α,近似读音为“啊尔法”或“阿尔法"。α1抗胰蛋白酶,读作"阿尔法1抗胰蛋白酶"。

胰酶与胰蛋白酶一样吗?

不一样

胰蛋白酶和胶原蛋白酶的区别

胰蛋白酶:是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。胶原蛋白酶:是在各种动物组织的细胞内(特别是深酶体部分)发现的一类蛋白酶,来源于同一类组织细胞内由组织蛋白酶组成。胶原蛋白酶作用于蛋白质中L-精氨酸、L-赖氨酸、甘氨酸和L-瓜氨酸残基参与形成蛋白酶属内肽酶,能切开蛋白质分子内部肽链CONH生成分子量较小的多肽类。

激活胰液中的胰蛋白酶原的是

【答案】:D当胰液进入十二指肠后,胰蛋白酶原被肠液中的肠致活酶激活成为具有活性的胰蛋白酶。

胰蛋白酶会不会把细胞消化掉?

会吧

胰蛋白酶可以直接消化蛋白质吗

可以,前提是在适宜的条件下进行催化,如适宜的温度、PH等。例:胃蛋白酶的最适PH为1.8,胰蛋白酶的最适PH为8.0。胃蛋白酶在胃酸环境下可以发挥催化蛋白质水解的作用。但是随着到了小肠中,小肠液的PH为8.0,胃蛋白酶失去活性,而小肠中的胰蛋白酶处于最适PH,发挥催化作用,催化了食物中蛋白质的水解,并将胃蛋白酶也催化水解了。

胰蛋白酶是促进胰腺分泌胰岛素的吗

由胰腺分泌的一种内肽酶,最初分泌物为胰蛋白酶原,经降解而成为具有活性的酶。主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键。不是促进胰腺分泌胰岛素的。

生物:胃蛋白酶和胰蛋白酶有什么不同?

在人体内,虽然胃蛋白酶和胰蛋白酶都是蛋白酶,但是主要消化蛋白质的是胰蛋白酶,胃蛋白酶在胃液中存在,可以把蛋白质消化分解成多肽,但是胃液的主要作用是软化食物,在胃的作用下把食物磨碎成粥状的食糜,和口腔的作用有些相似,口腔里虽然有唾液淀粉酶,但是口腔的作用是把食物湿润和磨碎作用。而食物的消化和吸收最主要的是在小肠中,蛋白质的消化也是最主要在小肠中进行的,蛋白酶就是胰蛋白酶。还有一点就是:胃蛋白酶在酸性条件下起作用,而胰蛋白酶的适宜条件是弱碱性的。以上意见请你参考,顺祝愉快!

能激活胰蛋白酶原的物质是()

能激活胰蛋白酶原的物质是() A.肠激酶B.HClC.内因子D.胆盐E.胰蛋白酶正确答案:E

胰蛋白酶时碱性还是酸性蛋白酶

碱性蛋白酶,胰液是碱性的。胃蛋白酶是酸性的。

急!!胰液里到底有没有蛋白酶?人体的哪些部分能分泌蛋白酶?

我可以负责任地告诉你:绝对没有.胰是人类重要的分泌腺,它主要分泌胰液进入胃帮助消化,胰液的主要作用成分是胰蛋白酶原,是胰蛋白酶的前体.酶原只有在进入胃活化后才分解蛋白,所以胰分泌酶原而非酶.在某些病理情况下,胰蛋白酶原在胰中被活化(不是在胃),会分解胰的组织细胞,往往成为急性胰腺炎危及生命.

求助!关于胰蛋白酶的

恩~~~~PH太低,酶大概死了,没活性了蛋白质不是遗传物质,核酸才识低温不会使酶失去活性的(太低就不知道了)

胰酶、胰蛋白酶怎么区分啊?急急急

不一样。商品上的胰酶一般是自猪胰中提取的多种酶的混合物,主要为胰蛋白酶、胰淀粉酶与胰脂肪酶.胰酶是混合物,包括胰蛋白酶。胰蛋白酶是胰酶的一种成分。胰酶是由多种酶组成的混合物,胰蛋白酶是单一酶。

什么食物含胰蛋白酶成分

酶大多是蛋白质组成的,只有少数是RNA,你说的胰蛋白酶是蛋白质的,至于为什么就是专一性:一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽 。希望这个你可以满意,好久没看生物了

胰蛋白酶的最适温度、pH值分别是多少,还有酶活比是什么意思,

最适温度37度,最适pH值7.8~8.5左右.pH值2~3是稳定的.pH值5以上易自溶失活.pH>9.0不可逆失活.不同来源会略有差异. 酶活比没听说过,是比活吧.比活(specific activity)用于表示酶制剂的纯度,指每毫克酶蛋白所具有的酶活力,一般用单位/mg蛋白来表示.当酶被纯化至纯酶时,比活是个恒定值.因此比活也可看作是酶纯化程度的指标.

简述胰蛋白酶原激活过程

胰蛋白酶原分泌到十二指肠中,遇到十二指肠分泌的激肽酶,胰蛋白原被激活。没了

胰蛋白酶能否水解胰蛋白酶?

不会。虽然说他能水解蛋白,但事实上不是所有的蛋白都可以水解。它只会切割Lys、Arg的羧端,把蛋白变成肽段。它自身可以避开这一点。况且它本身量很少,两个碰在一起几率很小。

胰蛋白酶会不会把细胞消化掉?

并不会,胰蛋白酶除了可以消化细胞间的蛋白外,长时间的作用也会消化细胞膜蛋白,对细胞有损伤作用,因此必须控制好胰蛋白酶的消化时间.

多少温度,多少时间可以使大豆胰蛋白酶抑制剂是活

大豆胰蛋白酶抑制剂和胰蛋白酶可不是一类物质,大豆含有胰蛋白酶抑制剂是进化的结果,含有胰蛋白酶抑制剂的大豆的传播种子时有优势,被动物吃了以后,更好的防止消化,能从粪便中排出,从而繁衍后代

胰蛋白酶能喝吗

能喝 没有毒。不过会被蛋白酶和肽酶分解的,会丧失胰蛋白酶本身的功效。

胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,弹性蛋白酶,各自作用于蛋白水解的位点是什么?为什么

胰蛋白酶在精氨酸和脯氨酸之后切割,胰凝乳蛋白酶在芳香族氨基酸位点后切割,弹性蛋白酶还不知道。

注射用胰蛋白酶说明书简介

版本:国家药品监督管理局2002年公布的第五批化学药品说明书 说明:注射用胰蛋白酶说明书由国家药品监督管理局于2002年04月29日药监注函[2002]125号《关于公布第五批化学药品说明书目录的通知》发布。国家药品监督管理局公布的说明书是规范修订后的建议参考样稿,企业如有疑异,可提出修改意见。〔适应症〕应与原批准的内容一致;〔不良反应〕、〔药物相互作用〕等项内容,企业提供的说明书不能比样稿所列的少。对于说明书样稿中的空项或未列全的项目,应要求企业根据实际情况填写,如商品名、规格等。【药品名称】 通用名:注射用胰蛋白酶曾用名: 商品名: 英文名:Trypsin for Injection 汉语拼音:Zhusheyonɡ Yidanbaimei 本品主要成份为:本品为胰蛋白酶的无菌冻干品。 结构式: 分子式: 分子量: 【性状】 本品为白色或类白色冻干块状物或粉末/。 【药理毒理】 本品具肽链内切酶的作用,选择地作用于变性蛋白使之水解成多肽或氨基酸,提高组织通透性、抑制水肿和血栓周围的炎症反应;溶解血凝块、渗出液、坏死组织;分解痰液、脓液等粘性分泌物;促使局部药液迅速扩散吸收。 【药代动力学】 【适应症】 用于清除血凝块、脓液、坏死组织及炎性渗出物,用于坏死性创伤、溃疡、血肿、脓肿及炎症等的辅助治疗。 眼科用本品治疗各种眼部炎症、出血性眼病以及眼外伤、视网膜震荡等。 本品还可应用于毒蛇咬伤,使毒素分解破坏。 【用法用量】 肌内注射,一次1.25万单位~5万单位,一日1次。 结膜下注射,一次1250~5000单位,每日或隔日1次。 滴眼,浓度250单位/ml,每日4~6次。 泪道冲洗,浓度250单位/ml。 毒蛇咬伤,以0.25~0.5%盐酸普鲁卡因注射液溶解成5000单位/ml浓度的溶液以牙痕为中心,在伤口周围作浸润注射或在肿胀部位上方作环状封闭,每次用量5万~10万单位。 【不良反应】 (1)注射局部疼痛、硬结。 (2)本品可引起组胺释放,产生全身反应,有寒战、发热、头痛、头晕、胸痛、腹痛、皮疹、血管神经性水肿、呼吸困难、眼压升高、白细胞减少等。症状轻时不影响继续治疗,给予抗组胺药和对症药物即可控制,严重时应即停药。 (3)本品偶可致过敏性休克。 【禁忌】 不可用于急性炎症部位、出血空腔、肺出血一周以内。 肝、肾功能不全、血凝机制异常和有出血情况的患者禁用。 【注意事项】 用药前先用针头蘸本品溶液作皮肤划痕试验。显示阴性反应,方可注射。 本品在水溶液中不稳定,溶解后效价下降较快,故应在临用前配制溶液。 【孕妇及哺乳期妇女用药】 尚不明确。 【儿童用药】 【老年患者用药】 【药物相互作用】 【药物过量】 【规格】 (1)1.25万单位 (2)2.5万单位 (3)5万单位 (4)10万单位 【贮藏】 密闭,在阴暗处保存。 【包装】 【有效期】 【批准文号】 【生产企业】 企业名称: 地 址: 邮政编码: 电话号码: 传真号码: 网 址:

聚乙二醇和胰蛋白酶各有什么作用(生物)

聚乙二醇(PEG):细胞工程中聚乙二醇分子能改变各类细胞的生物膜结构,从而使细胞发生融合,形成杂种细胞。简单来说是细胞融合剂,用于生物工程。胰蛋白酶:动物细胞培养中使用。第一次是将动物胚胎或器官剪碎后,用胰蛋白酶分解组织细胞间质中的胶原蛋白,可使组织分散成单个细胞.第二次是细胞在培养瓶中贴壁生长,随着细胞的生长和繁殖,培养瓶中的细胞越来越多,当贴壁生长的细胞分裂生长到表面相互接触时就停止增殖,这种现象叫接触抑制,所以需要定期用胰蛋白酶使细胞从瓶壁上脱离下来,传代培养.(ps:详情参照高中生物选修三)

胰蛋白酶和纤维素酶

这些都是生物选修三的内容,胰蛋白酶是在动物细胞培养时分离动物细胞用的;纤维素酶是在植物体细胞杂交时去除细胞壁时用的。

胰蛋白酶消化细胞的原理是什么?

细胞间的蛋白质被水解,细胞分离。

胰液中的其他酶为什么没被胰蛋白酶水解掉

因为酶具有专一性,胰蛋白酶不会水解相应的酶

什么是胰蛋白酶抑制剂

胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布,但主要存在于作物的种子中。在种子内,胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官,定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%~8%。在不同作物种子中,胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性,但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解,阻止细菌在蛋中繁殖,因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。

胰蛋白酶主要水解:

胰蛋白酶主要水解: A.Lys或Arg的羧基组成的肽键B.氨基末端的肽键C.芳香族氨基酸残基组成的肽键D.中性脂肪族氨基酸组成的肽键E.羧基末端的肽键正确答案:A

胰蛋白酶哪里产生的

胰腺属于消化腺,它是由两部分组成的。即外分泌部和内分泌部。 其中外分泌部由导管和腺泡组成。腺泡由纯浆性腺细胞组成。其功能就是分泌多种消化酶。主要有:胰淀粉酶、胰脂肪酶、胰蛋白酶原和糜蛋白酶原。 内分泌部就是我们所称的胰岛。由A,B,D和PP四种细胞组成。是内分泌细胞。负责分泌激素,起调节作用。 Trypsin (Parenzyme) 胰蛋白酶trypsin 为蛋白酶的一种,EC3.4.21.4。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量为23300,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外,还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同。 胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算,每1mg 的效价不得少于2500单位。

什么是胰蛋白酶抑制剂

胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。 胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布,但主要存在于作物的种子中。在种子内,胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官,定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%~8%。在不同作物种子中,胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。 在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性,但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解,阻止细菌在蛋中繁殖,因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。

能产生胰蛋白酶的细胞是什么细胞

胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种,EC 3.4.4.4,是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后,作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。

胰蛋白酶哪里产生的

内分泌细胞

为什么分散动物组织细胞时,用胰蛋白酶,而不用胃蛋白酶?

1、这个问题就应该从酸碱度的角度来考虑. 2、动物组织细胞适宜生活的内环境的酸碱度为中性略偏碱性,7.35~7.45之间. 3、胰蛋白酶的活性在中性略偏碱性的环境下最佳. 4、胃蛋白酶的活性在强酸性的环境下最佳. 5、故用胰蛋白酶,不用胃蛋白酶.

激活胰液中胰蛋白酶原的是

【答案】:D胰蛋白酶原在肠液中的肠致活酶的作用下转变为有活性的胰蛋白酶。

胰蛋白酶可以分解多种蛋白质吗?

胰蛋白酶能选择地水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链.蛋白中一般都有这两种氨基酸.所以能分解多种蛋白质.

胰蛋白酶水解什么肽键?

胰蛋白酶水解赖氨酸和精氨酸的羧基所形成的肽键。胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme)为蛋白酶的一种,EC 3.4.4.4,是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。特性在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后,作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取,纯化获得的结晶,再制成的冻干制剂。易溶于水,不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时,短时间煮沸几乎不失活;在碱溶液中加热则变性沉淀,Ca2+有保护和激活作用,胰蛋白酶的等电点为pH10.1。以上内容参考:百度百科-胰蛋白酶

胰蛋白酶消化细胞的原理是什么?

细胞外含有多种胞外蛋白,如胶原蛋白;另外细胞与细胞之间也有很多信号通道等等连接的通路,主要成分是糖蛋白,使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来。用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了! 胰蛋白酶能够催化蛋白质的特定肽键水解,这个催化过程是不需要能量的,不会使酶失去活力,也不会改变形状和使自身水解。 底物与酶的活性中心的结合是可逆的,这种结合使得蛋白质特定肽键因弯曲变形而被活化,更易于受到水分子的攻击,分别形成氨基和羧基而断裂,得到小分子多肽或氨基酸。 不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相连组成的肽键,因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽键。 另外,血清终止的原理其实是竞争抑制。就是用过量的牛血清中含有的蛋白来和胰酶结合。不给胰酶消化细胞蛋白的机会。

胰蛋白酶的作用有哪些?

在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量为23300,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外,还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同。

描述胰蛋白酶原的激活过程

胰蛋白酶原的激活过程如下:胰蛋白酶原刚合成时,此酶多一个六肽,故其活性中心基团形不成活性中心,酶原无活性。当它进入小肠后,在Ca2+的存在下,受小肠粘膜分泌的肠激酶作用,赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断,失去一个六肽,使构象发生一定的变化,成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组氨酸(40),天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来,形成了催化作用必需的活性中心,酶具有了催化活性。胰蛋白酶激活过程一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来,然后再根据等电点沉淀的原理,调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质。再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原)沉淀析出。胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成,存在于胰液里,分泌到十二指肠中,通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用,在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。从N端到第6位置之间的肽链(H-val-Asp4-Lys-OH)切断时便出现活性(如牛)。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反应进行。牛胰蛋白酶原氨基酸残基为229,分子量约为2万4千。以上内容参考 百度百科——胰蛋白酶原

为什么用胰蛋白酶消化

胰蛋白酶可以分解蛋白质

有谁知道胰蛋白酶的最佳作用条件,拜托啊!

温度即人体温,pH9左右

胰蛋白酶消化蛋白的原理

胰酶是一种蛋白酶,通过在特定位置上降解蛋白,使细胞膜上和培养皿壁(或其他大分子物质)结合处蛋白降解,使两者分离。动物细胞之间的连接是细胞质膜(细胞膜)在相邻细胞之间分化而形成的特定连接。细胞质膜大都由蛋白质—脂质—蛋白质的单位膜构成,而其中参与连接的大多是细胞质膜上的蛋白。所以只要控制好胰蛋白酶消化的时间,就可以只降解细胞之间的蛋白破坏连接,而不伤害细胞本身的结构。

高中生物问题胰蛋白酶的形成过程,给解释一下,谢谢…

胰蛋白酶是蛋白质,核糖体合成蛋白质的主要场所,所以胰蛋白酶由核糖体合成,在以囊泡的形式传递给内质网再传递给高尔基体经过高尔基本加工再传递给细胞膜,用胞吐的形式排出细胞!

胰蛋白酶有什么用?在什么时候要用到它?

动物细胞培养实验中,用到胰蛋白酶,分离细胞,使细胞单个存在

胰蛋白酶来自哪里?有什么作用呢?

来自人的胰腺,胰腺在胃的中后部位,分泌的胰蛋白酶用来消化食物中的蛋白质,分解蛋白质成为肽,氨基酸等,再被人体肠道吸收到人体各组织中去,所以,胰蛋白酶在食物消化中起到至关重要的作用,是不可或缺的; 但如果人患了胰腺炎的话,如果胰腺分泌的胰蛋白酶液在输送过程中泄漏,则胰蛋白强大的分解蛋白的作用,也会对人体造成伤害,如泄漏的胰蛋白酶可以分解人体组织,最直接的是分解胰腺本身,造成胰腺糜烂等。

用胰蛋白酶处理过的细胞传代培养为什么还要再用胰蛋

用胰蛋白酶处理过的细胞传代培养为什么还要再用胰蛋细胞外含有多种胞外蛋白,如胶原蛋白;使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来。用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了!胰蛋白酶有消化作用,胰蛋白酶处理动物组织,可以使动物组织细胞间的胶原纤维和细胞外的其他成分酶解,获得单个细胞。酶催化的是一类反应,而不仅仅是一种反应. 动物细胞间隙间存在蛋白质,对细胞起到固定作用,胞外的环境(特别是PH)比较适合胰蛋白酶. 所以用该蛋白酶处理,可以把细胞分散成单个,以便于细胞培养.

胰蛋白酶多少度灭活?

大哥!这种问题都要问度娘~

生物学问题 胶原蛋白酶在动物细胞培养中有什么作用? 它和胰蛋白酶的作用有什么区别呢?

细胞外含有多种胞外蛋白,如胶原蛋白;使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来.用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了!胰蛋白酶有消化作用,胰蛋白酶处理动物组织,可以使动物组织细胞间的胶原纤维和细胞外的其他成分酶解,获得单个细胞 时间长了的话胰蛋白酶对细胞也是有损害的,胰蛋白酶的处理时间一般控制在一分钟左右,不然所处理的组织细胞就会死亡.
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